KIVO Med
Cinétique enzymatique
Relier la vitesse d’une réaction enzymatique aux concentrations, aux constantes cinétiques et aux méthodes de mesure.
- 15 QCM corrigés
- 15 flashcards
- 90 min de cours estimées
Mis à jour le
Ce que vous allez apprendre
- Définir une vitesse initiale et identifier les conditions qui permettent de la mesurer.
- Établir et interpréter l’équation de Michaelis–Menten.
- Distinguer Vmax, Km, kcat et la constante de spécificité.
- Lire les représentations de Michaelis–Menten, de Lineweaver–Burk et d’Eadie–Hofstee.
- Calculer une activité enzymatique et reconnaître les grands mécanismes à deux substrats.
Plan du cours
De la transformation chimique à une vitesse mesurable
Comprendre ce que mesure la cinétique enzymatique et pourquoi l’analyse commence au début de la réaction.
12 min
Mesurer la vitesse initiale et reconnaître la saturation
Définir $V_i$, distinguer les ordres 1 et 0 et relier la concentration d’enzyme au plateau de vitesse.
15 min
Établir le modèle de Michaelis–Menten
Passer du mécanisme enzyme–substrat à la relation entre vitesse initiale, substrat, $K_m$ et $V_{max}$.
21 min
Interpréter les constantes et mesurer l’activité enzymatique
Utiliser $V_{max}$, $K_m$, $k_{cat}$, $k_{cat}/K_m$ et l’absorbance pour caractériser une enzyme.
25 min
Distinguer les mécanismes à deux substrats
Reconnaître les mécanismes séquentiels aléatoire et ordonné, puis les distinguer du mécanisme ping-pong.
17 min
Étudier et s’entraîner avec KIVO Med
Cet aperçu présente le contenu disponible. Les cours complets, les corrections et les flashcards se consultent dans l’application avec un compte et l’accès au programme concerné. Les tarifs et les conditions d’accès y sont indiqués.
Ressources pédagogiques pour les études médicales ; elles ne remplacent ni l’enseignement de votre faculté ni un avis médical.
Dans la même matière
Enzymologie : structure et mécanismes d’action
Comprendre ce qui rend une enzyme catalytiquement active, spécifique, régulable et identifiable par sa nomenclature.
Modulation de l’activité enzymatique
Comprendre comment le pH, la température, les ions, les radiations, les inhibiteurs et les activateurs modifient une réaction enzymatique.
Enzymes allostériques
Les principes structuraux, cinétiques et régulateurs qui permettent à certaines enzymes de piloter une voie métabolique.