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Enzymes allostériques
Les principes structuraux, cinétiques et régulateurs qui permettent à certaines enzymes de piloter une voie métabolique.
- 20 QCM corrigés
- 19 flashcards
- 84 min de cours estimées
Mis à jour le
Ce que vous allez apprendre
- Distinguer site actif, site allostérique, protomère et états T ou R.
- Lire une cinétique sigmoïde et expliquer la coopérativité.
- Comparer les modèles concerté et séquentiel, ainsi que les effets homo- et hétérotropes.
Plan du cours
Une commande au sein d’une voie métabolique
Situer le rôle d’une enzyme allostérique dans le contrôle d’un flux avant d’en détailler les mécanismes.
9 min
Sites, protomères et états T/R
Comprendre comment l’architecture quaternaire rend possible une transition allostérique.
18 min
Une cinétique coopérative
Lire une courbe sigmoïde, l’équation de Hill et le lien entre coopérativité et transition T–R.
22 min
Deux modèles pour la coopérativité
Comparer la transition concertée à la transition séquentielle des sous-unités.
16 min
Effets homotropes et hétérotropes
Identifier la molécule qui se fixe, le site concerné et la conséquence sur l’affinité pour le substrat.
19 min
Étudier et s’entraîner avec KIVO Med
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