Modulation de l’activité enzymatique

Ce que vous allez apprendre

• Relier pH, température, force ionique et radiations aux changements de conformation et d’activité d’une enzyme.
• Définir un effecteur chimique et distinguer inhibiteurs réversibles et irréversibles.
• Comparer les inhibitions compétitive, non compétitive et incompétitive à l’aide de Km, Vmax et de Lineweaver–Burk.
• Décrire les ions métalliques, la protéolyse limitée et les modifications covalentes comme modes d’activation.
• Relier l’inhibition irréversible de la thymidylate synthase par le 5-fluorouracile à l’arrêt de la prolifération tumorale.

Plan du cours

1. Carte de la modulation enzymatique

   Situer les facteurs physiques, les effecteurs chimiques et les mécanismes d’activation qui règlent une activité enzymatique.

   8 min

2. Température et pH

   Comprendre l’optimum thermique et les effets de l’ionisation sur la conformation enzymatique.

   13 min

3. Force ionique et radiations

   Relier les ions, la solubilité, l’ionisation directe et les radicaux libres à la modulation enzymatique.

   12 min

4. Effecteurs chimiques et inhibition compétitive

   Définir un effecteur, puis suivre séparément la fixation réversible d’un inhibiteur compétitif et ses conséquences cinétiques.

   15 min

5. Inhibition non compétitive

   Distinguer la fixation sur un site différent et la diminution de $V_{max}$ sans modification de $K_m$.

   13 min

6. Inhibition incompétitive (uncompetitive)

   Analyser l’inhibiteur qui se fixe uniquement au complexe enzyme–substrat et bloque la formation du produit.

   13 min

7. Inhibition irréversible et 5-fluorouracile

   Relier liaison covalente, perte définitive d’activité et exemple de chimiothérapie à une enzyme cible.

   12 min

8. Activateurs enzymatiques

   Comparer l’activation par ions métalliques, protéolyse limitée et modification covalente.

   14 min