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Peptides : liaison, propriétés et exploration

Construire, représenter et analyser un peptide, de sa liaison amide à ses rôles biologiques.

  • 43 QCM corrigés
  • 33 flashcards
  • 261 min de cours estimées

Mis à jour le

Ce que vous allez apprendre

  • Décrire la formation, la géométrie et la polarité de la liaison peptidique.
  • Représenter, nommer et classer une séquence peptidique.
  • Expliquer les propriétés, l’hydrolyse et les méthodes d’analyse d’un peptide.
  • Relier plusieurs peptides biologiques à leur structure et à leur fonction décrite.

Plan du cours

  1. De l’acide aminé au message peptidique

    Situer la chaîne peptidique, ses résidus et son orientation avant d’en étudier la géométrie, les propriétés et les méthodes d’analyse.

    12 min

  2. Former la liaison et orienter la chaîne

    Suivre séparément la condensation qui crée l’amide, puis la conservation des extrémités N- et C-terminales.

    19 min

  3. Une liaison amide plane, rigide et polaire

    Déduire la géométrie locale du peptide à partir de la résonance, puis distinguer plan amide, cis–trans, angles de rotation et polarité.

    36 min

  4. Écrire, nommer et cycliser une séquence

    Lire une chaîne de N vers C, distinguer squelette et chaînes latérales, appliquer la nomenclature puis reconnaître une cyclisation tête-à-queue.

    20 min

  5. Classer selon la taille, la forme, la fonction et l’origine

    Appliquer séparément quatre axes de classification et interpréter prudemment leurs seuils conventionnels.

    20 min

  6. Solubilité, charge et absorption UV

    Relier séparément taille, composition, groupes ionisables et résidus aromatiques aux propriétés physiques mesurables d’un peptide.

    21 min

  7. Réactivité chimique et ponts disulfure

    Étudier séparément l’estérification, l’oxydoréduction des cystéines, les tests colorés et l’hydrolyse.

    26 min

  8. Synthèse, maturation et hydrolyse enzymatique

    Distinguer construction ribosomique, maturation, synthèse non ribosomique et coupures terminales ou internes.

    25 min

  9. Hydrolyser et quantifier les acides aminés

    Choisir une hydrolyse, séparer les AA libérés, puis révéler et quantifier chaque constituant.

    24 min

  10. Reconstituer la séquence

    Croiser extrémités et fragments de clivages spécifiques pour remettre les résidus dans leur ordre.

    32 min

  11. Des peptides aux fonctions biologiques

    Comparer des peptides selon leur séquence, leurs ponts disulfure, leur localisation et leur fonction.

    26 min

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